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高分子化学分野(化学薬学領域)

河原 一樹助教

2009年、大阪大学大学院薬学研究科博士後期課程修了(薬学博士)。同年より日本学術振興会特別研究員(大阪大学)、2011年、特任助教(奈良女子大学)、2013年、特任助教(大阪大学)を経て、2017年より現職。現在のテーマは、感染症の構造生物学的研究。

研究テーマ

病原菌が産生する病原因子の構造生物学的研究

病原菌は、ヒトへの感染を成立させるために、様々な病原因子を発現する。これらの病原因子には、細菌毒素、エフェクター、アドへシン、そして分泌システムなどが含まれる。感染における各病原因子の詳細な作用機序の解明へ向けて、構造生物学的手法を用いた研究に取り組んでいる。

多剤耐性病原菌の感染を制御する薬剤の開発

多剤耐性病原菌の出現は、世界中で深刻な問題となっており、抗生物質とは異なる新規薬剤の開発が求められている。そこで、細菌感染の最も重要な過程である宿主への付着に着目し、その阻害剤開発に向けた研究に取り組んでいる。特に、腸管毒素原性大腸菌やコレラ菌などの腸管系病原菌が、腸管上皮への付着と定着を達成するために必要なIV型に分類される線毛と宿主との相互作用を阻害するような抗付着剤の開発を試みている。

タンパク質間相互作用(PPI)の新規解析手法の開発

タンパク質間相互作用(PPI)は、生命現象において需要な役割を担っており、個々のタンパク質やそれらの複合体の立体構造情報はPPIの理解に必須である。現在、生物物理学、生化学、ケミカルバイオロジー、そして構造生物学を組み合わせることで、PPIの新規解析手法の開発を試みている。

代表的な業績

Nakamura S., Kawahara K., Oki H., Yoshida T., Ohkubo T., Kobayashi Y., Maruno T., Motooka D., Matsuda S., Kodama T., Iida T., Tsujino Y., Fukakusa S. (2019) Peptide inhibiting colonization by pathogenic bacteria, and including colonization inhibitor same. US Patent Application No.16/097, 219 Publication date Sep.19.

URL:

Oki H.,* Kawahara K.,* Maruno T., Imai T., Muroga Y., Fukakusa S., Iwashita T., Kobayashi Y., Matsuda S., Kodama T., Iida T., Yoshida T., Ohkubo T., Nakamura S. (2018) Interplay of a secreted protein with type IVb pilus for efficient enterotoxigenic Escherichia coli colonization. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 115, 7422-7427.

URL:

Kawahara K., Yonogi S., Munetomo R., Oki H., Yoshida T., Kumeda Y., Matsuda S., Kodama T., Ohkubo T., Iida T., Nakamura S. (2016) Crystal structure of the ADP-ribosylating component of BEC, the binary enterotoxin of Clostridium perfringens. Biochem. Biophys. Res. Commun. 480, 261-267.

URL:

Kawahara K., Oki H., Fukakusa S., Yoshida T., Imai T., Maruno T., Kobayashi Y., Motooka D., Iida T., Ohkubo T., Nakamura S. (2016) Homo-trimeric Structure of the Type IVb Minor Pilin CofB Suggests Mechanism of CFA/III Pilus Assembly in Human Enterotoxigenic Escherichia coli. J Mol Biol. 428, 1209-1226.

URL:

Kawahara K., Yoshida T., Maruno T., Oki H., Ohkubo T., Koide T., Kobayashi Y. (2020) Spatiotemporal regulation of PEDF signaling by type I collagen remodeling. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 117 11450-11458.

URL:

Kawahara K., Nemoto N., Motooka D., Nishi Y., Doi M., Uchiyama S., Nakazawa T., Nishiuchi Y., Yoshida T., Ohkubo T., Kobayashi Y. (2012) Polymorphism of collagen triple helix revealed by 19F NMR of model peptide [Pro-4(R)-hydroxyprolyl-Gly]3-[Pro-4(R)-fluoroprolyl-Gly]-[Pro-4(R)-hydroxyprolyl-Gly]3. J. Phys. Chem. B. 116, 6908-6915.

URL:

Kawahara K., Nishi Y., Nakamura S., Uchiyama S., Nishiuchi Y., Nakazawa T., Ohkubo T., and Kobayashi Y. (2005) Effect of Hydration on the Stability of the Collagen-like Triple-Helical Structure of [4(R)-Hydroxyprolyl-4(R)-hydroxyprolylglycine]10. Biochemistry 44, 15812-15822.

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