グリコーゲンは、細胞のエネルギー源であるグルコースが繋がった巨大分子で、必要に応じてグリコーゲンホスホリラーゼ（GP）によって分解されます。今回、古典的な大腸菌由来GP（EcGP）と新規に見いだされたSegatella copri由来GP (ScGP)とDorea longicatena由来GP (DlGP) を対象に、これら3種類のGPの構造や働き方の違いを、大阪大学薬学研究科に設置されたクライオ電子顕微鏡を用いた分子構造の解析などを通じて解明しました。
これは、長年研究されてきたGPの活性調節に関する従来の機構を刷新する成果であり、患者の腸内細菌叢の違いを反映した個別化医療へむけた新たな知見を提供するものです。詳しくは下記ResOUサイトをご覧ください。

本研究成果は、米国科学誌「米国科学アカデミー紀要」に掲載されました。

論文タイトル: “Structural and mechanistic diversity of glycogen phosphorylases from gut bacteria”
著者名: Keigo Shobu†, Mayu Takai†, Hiroki Tanino, Yohta Fukuda*, Tsuyoshi Inoue*
(†貢献度の等しい筆頭著者、*責任著者)

本研究は、日本学術振興会科学研究費助成事業、生命科学・創薬研究支援基盤事業プラットフォームの支援を得て行われました。また、X線回折実験は構造解析共同利用研究課題として大阪大学蛋白質研究所生体超分子複合体構造解析ビームラインで実施しました。